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                陈纯琪团队首次报道自给自足P450酶的全长三维结构

                作者:生命科学学院   编辑:鲜文涛    来源:生命科学学院  发布时间:2020/05/29

                近日,彩吧论坛,彩吧论坛娱乐,彩吧论坛开奖,彩吧论坛下载地址,彩吧论坛安卓版,彩吧论坛官方网站,彩吧论坛规则,彩吧论坛客户端下载,彩吧论坛官方版,彩吧论坛平台生命科学学院、省部共建生物催化与酶工程㊣国家重点实验室陈纯琪教授研究团队和马立新教授、郭瑞庭教授←共同合作,首次报道了自给自足P450酶的全长三维结构,相关研究以“Structural insight into the electron transfer pathway of a self-sufficient P450 monooxygenase”(《自给自足P450酶的全长结构与电子传递途径)为〒题发表在Nature Communications(图1)。

                图1 文章首页

                细胞色素P450酶是一类广∑ 泛存在于各种生物体的金属酶,参与许多天然产物的合成途径与毒物和药物代谢反★应。绝大多数P450酶需要氧化还原酶来提供电子以活化底物结合区的血红素,进而转化底物,而自给自足P450酶在同一条多肽链♀上自带氧化还原酶,因而在生物技术应用方面是极具吸引力Ψ的生物催化剂。迄今数十ぷ年以来,面对自给自足P450酶结构获取困难、电子传递方式和通路不明晰等问题,其机理一直未得到很好¤的研究。

                针对上述问题,为了研究自给自足P450酶电子传递的机理,陈纯琪教授研究团队解析了来源于Tepidiphilus thermophilus的CYP116B46的晶体结构,建立了清晰的蛋白质模型(图2),并阐明其电子传递途径从FMN通过[2Fe-2S]到heme。该工作首次报道了第一个自给自足P450酶的全长三维结构,对了解自给自足◆P450酶催化机理是一个非常重要的里程碑,并对P450酶的改造和应用具有重要的指导意义。

                图2 自给自足P450酶Tepidiphilus thermophilus的晶体结构模型】

                陈纯琪教授研究团队一直从事工业酶分子结构的研究,团队中博后张◥丽兰、“十年树人”硕士研究生谢珍珍和本科生刘紫薇为本文的共同第一作者。自加盟彩吧论坛,彩吧论坛娱乐,彩吧论坛开奖,彩吧论坛下载地址,彩吧论坛安卓版,彩吧论坛官方网站,彩吧论坛规则,彩吧论坛客户端下载,彩吧论坛官方版,彩吧论坛平台以来,陈纯琪教授研究团队在Nature Reviews Chemistry (IF:30.628)、ACS Catalysis (IF: 12.22)、Angew. Chem. Int. Ed. (IF: 12.257) 和Nature Communications (IF: 11.878) 等国际权威≡期刊上发表多篇高水平文章,并获得国家重点研发计划课题、国家自然科学基金面上项目等支持。


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